Es wird festgestellt, dass Myosin die Inkorporation von ³²Psub(i) in ATP nur dann katalysiert, wenn eine Wechselwirkung mit Actin stattfindet. Diese Austauschreaktion wird in natuerlichem, nicht aber in desensibilisiertem Actomyosin durch die Entfernung von Ca²⁺-Spuren mit Aethylenglycol-bis(2-aminoaethyl)-N,N'-Tetraessigsaeure gehemmt. In desensibilisiertem und in synthetischem Actomyosin kann die Austauschreaktion durch Zugabe von Troponin I(0,5 mg Troponin I/mg Actomyosin bewirken eine Hemmung von 50%) oder durch Austausch des Mg-Aktivators gegen CaCl₂ voellig unterdrueckt werden. In Anwesenheit von 2mM Phosphat betraegt die Austauschrate etwa 1:500 der ATPase-Rate. Diese Ergebnisse sprechen fuer die Existenz eines 'energiereichen' Actin-Myosin-Nucleosid-Diphosphat-Zwischenproduktes waehrend des Crossing-Zykluses. (orig./AK)